Was ist Prolin: Prolin verstehen
Prolin ist eine nicht essentielle Aminosäure im menschlichen Körper. Prolin hat drei Formen: DL-Prolin, L-Prolin und D-Prolin. Das Prolin, das üblicherweise erwähnt wird, ist L-Prolin, eine natürlich vorkommende Aminosäure, die bei Raumtemperatur ein säulenförmiger Kristall ist. Es zersetzt sich bei Erhitzung schnell bei 215-220 Grad. Es ist in heißem Wasser und Ethanol löslich, hat einen leicht süßen Geschmack und ist hygroskopisch. Es rotiert in einer alkalischen Lösung nach links. [ ]D25-86,5 Grad (Wasser), -60,4 Grad (5N Salzsäure). Es kommt in verschiedenen Proteinen vor. Es ist eine mäßig häufige Aminosäure in marinen Planktonorganismen und kommt auch in Meerwasser, Partikeln und Meeresablagerungen vor.
Was ist Prolin: Proteinstruktureigenschaften
Die einzigartige zyklische Struktur der Prolinseitenkette verleiht Prolin im Vergleich zu anderen Aminosäuren eine ausgezeichnete konformationelle Steifheit. Sie beeinflusst auch die Geschwindigkeit der Peptidbindungsbildung zwischen Prolin und anderen Aminosäuren. Wenn Prolin an die Amidgruppe in einer Peptidbindung gebunden ist, ist sein Stickstoff nicht an Wasserstoff gebunden, was bedeutet, dass es keine Wasserstoffbrücken abgeben, aber Wasserstoffbrücken aufnehmen kann.
Die Bildung von Peptidbindungen mit eingehender Pro-tRNAPro ist viel langsamer als mit jeder anderen tRNA, was ein allgemeines Merkmal von N-Alkylaminosäuren ist. Die Bildung der Peptidbindung zwischen der eingehenden tRNA und der Kette, die mit Prolin endet, ist ebenfalls langsam. Die Bildung der Prolin-Prolin-Bindung ist am langsamsten.
Die einzigartige konformationelle Starrheit von Prolin beeinflusst die Sekundärstruktur von Proteinen in der Nähe von Prolinresten und könnte die höhere Prävalenz von Prolin in thermophilen Bakterienproteinen erklären. Die Sekundärstruktur von Proteinen kann durch die Diederwinkel φ, ψ und ω des Proteinrückgrats beschrieben werden. Die zyklische Struktur der Prolinseitenkette fixiert den Winkel φ bei etwa -65 Grad.
Prolin kann als Strukturstörer in herkömmlichen Sekundärstrukturelementen wie -Helices und -Faltblättern wirken; Prolin kommt jedoch auch häufig als x-ter Rest in einer -Helix und an den Rändern von -Faltblättern vor. Prolin-Lactobacillus-Pulver kommt auch häufig in Windungen (einer anderen Sekundärstruktur) vor und hilft bei der Bildung von -Windungen. Dies könnte die seltsame Tatsache erklären, dass Prolin trotz einer völlig unpolaren Seitenkette oft Lösungsmitteln ausgesetzt ist.
Aufeinanderfolgende Proline oder Hydroxyproline können Polyprolinhelices bilden, die die wichtigste Sekundärstruktur in Kollagen darstellen. Die Hydroxylierung von Prolin durch Prolylhydroxylase erhöht die Konformationsstabilität von Kollagen erheblich. Daher ist die Prolinhydroxylierung ein entscheidender biochemischer Prozess zur Erhaltung des Bindegewebes höherer Organismen. Schwere Krankheiten wie Skorbut können durch Defekte bei dieser Hydroxylierung verursacht werden, beispielsweise durch Mutationen der Prolylhydroxylase oder einen Mangel an essentiellen Ascorbinsäure-Kofaktoren (Vitamin C).