1. Was ist Prolin: cis-trans-Isomerisierung
Peptidbindungen mit Prolin und anderen N-substituierten Aminosäuren wie Sarcosin ermöglichen die Bildung von cis- und trans-Isomeren. Die meisten Peptidbindungen nehmen überwiegend das trans-Isomer an (typischerweise 99,9 % unter spannungsfreien Bedingungen), hauptsächlich weil der Amidwasserstoff (das trans-Isomer) sterisch abstoßender gegenüber dem vorhergehenden C-Atom ist als das folgende C-Atom (cis-Isomer), das kleiner ist. Unter spannungsfreien Bedingungen war der Anteil der X-Pro-Peptidbindungen im cis-Isomer deutlich erhöht, und der cis-Anteil lag normalerweise im Bereich von 3 % bis 10 %. Diese Werte hängen jedoch von vorhergehenden Aminosäuren, Gly und aromatischen Resten ab, was zu zunehmenden cis-Isomeranteilen führt. Bis zu 40 % der cis-Komponenten wurden für aromatische-Pro-Peptidbindungen identifiziert.
Aus kinetischer Sicht ist die cis-trans-Prolin-Isomerisierung ein sehr langsamer Prozess, der durch das Einfangen eines oder mehrerer Prolinreste, die für die Faltung im unnatürlichen Isomer entscheidend sind, auftreten kann, um den Prozess der Proteinfaltung zu behindern, insbesondere wenn das natürliche Protein das cis-Isomer erfordert. Dies liegt daran, dass Prolinreste nur im trans-Isomer im Ribosom synthetisiert werden. Alle Organismen haben Prolylisomerasen, die diese Isomerisierung katalysieren, und einige Bakterien haben spezielle Prolylisomerasen, die mit Ribosomen assoziiert sind. Allerdings sind nicht alle Proline für die Faltung notwendig, und die Proteinfaltung kann trotz des unnatürlichen Konformers mit vielen X-Pro-Peptidbindungen mit normaler Geschwindigkeit fortschreiten.
2. Was ist Prolin: die Verwendung von Prolin
Prolin-Lactobacillus-Pulver und seine Derivate werden häufig als asymmetrische Katalysatoren in organokatalytischen Prolin-Reaktionen verwendet. Die CBS-Reduktion und die prolinkatalysierte Aldolkondensation sind prominente Beispiele. Während des Brauprozesses verbinden sich prolinreiche Proteine mit Polyphenolen und erzeugen eine Trübung (Trübung).
L-Prolin ist ein Osmoprotektivum und wird daher in vielen pharmazeutischen und biotechnologischen Anwendungen eingesetzt. Wachstumsmedien, die in der Pflanzengewebekultur verwendet werden, können mit Prolin ergänzt werden. Dies steigert das Wachstum, möglicherweise weil es den Pflanzen hilft, den Stress der Gewebekultur zu tolerieren.
Glycin und Prolin gehören zu den beiden Aminosäuren, die nicht in das typische Ramachandran-Diagramm passen. Die Winkel ψ und ϕ um die Peptidbindung haben aufgrund der Ringbildung am Kohlenstoff weniger zulässige Rotationsgrade. Daher tritt es häufig in den „Wendungen“ von Proteinen auf, da seine freie Entropie (ΔS) im Vergleich zu anderen Aminosäuren nicht groß ist, sodass es zwischen gefalteten und entfalteten Formen weniger Entropieänderungen gibt. Darüber hinaus kommt Prolin selten in und Strukturen vor, da es die Stabilität solcher Strukturen verringert, da seine Seitenkette -N nur eine Stickstoffbindung bilden kann. Darüber hinaus ist Prolin eine Aminosäure, die bei der Entwicklung mit Ninhydrin-Spray in der Chromatographie keine rot/violette Farbe bildet. Im Gegensatz dazu erzeugt Prolin eine orange/gelbe Farbe.